Glikozylacja

Glikozylacja jest jedną z najbardziej rozpowszechnionych potranslacyjnych modyfikacji białek, mających wpływ na ich strukturę, co tym samym warunkuje ich udział w wielu procesach. Do niedawna uznawano, że glikozylacja występuje wyłącznie w komórkach eukariotycznych. Ostatnio udokumentowano, że gliko-proteiny obecne są także w proteomach organizmów prokariotycznych. Jak się okazało, glikoproteiny, traktowane początkowo jako specyficzne dla niewielu gatunków mikroorganizmów, są szeroko rozpowszechnione zarówno wśród Ar-chaea, jak i Bacteńa. W komórkach eukariotycznych glikozylacja zachodzi w obrębie retikulum endoplazmatycznego (RE), a w komórkach bakterii gramujem-nych prawdopodobnie na terenie przestrzeni peryplazmatycznej. Reszta cukrowa może się łączyć z łańcuchem peptydowym poprzez wiązanie N- lub O-głikozy-dowe. Biosynteza bakteryjnych glikoprotein przebiega często z wykorzystaniem enzymów szlaku syntezy LPS/LOS. W genomach innych gatunków bakterii zlokalizowano genetyczne lód, zwane wyspami glikozylacji, zaangażowane wyłącznie w ten rodzaj modyfikacji białek. Unieczynnienie genów takiego regionu nie wpływa na strukturę LPS, a jedynie na proces glikozylacji białek. Dominującym typem glikozylacji w świecie organizmów prokariotycznych jest glikozylacja typu O. Występuje w komórkach licznych gatunków bakterii, w tym wielu chorobotwórczych (np.: Neisseria, Borrelia, Mycobacteńum, Pseudomonas, Streptococcus, Campylobacter i in.) Podlegają jej głównie białka powierzchniowe, będące jednocześnie istotnymi czynnikami wirulencji (piliny, flagelliny, adhezyny).